lovmedgu.ru

Про роль антитіл в противірусному імунітеті

Видео: В студии Сніданка звезда сериала "Одиночка" Алексей Горбунов

У В-лімфоцитів відомо дві функції — вироблення антитіл і В – супресія. Антитіла можуть існувати в мільйонах різновидів — кожна зі своєю унікальною ділянкою для зв`язування антигену. У сукупності названі імуноглобуліном (скорочено Ig), антитіла-білки утворюють один з основних класів білків крові, складаючи по масі приблизно 20% сумарного білка плазми (Рис. 25).

Структура антитіл

Видео: Role of phagocytes in innate or nonspecific immunity | NCLEX-RN | Khan Academy



Рис. 25. Структура антитіл.

Антитіла, що синтезуються зрілою В-клітиною до її диференціювання в плазматичну клітину, не секретуються, а вбудовуються в плазматичну мембрану, де служать рецепторами для антигену. Коли антиген приєднується до мембранних антигенспецифічних рецепторів В-клітини, настає клітинна проліферація і диференціювання з утворенням клітин, які секретують антитіла. З`ясовано, що для вироблення В-лімфоцитами антитіл до більшості антигенів необхідні ще Т-лімфоцити і спеціалізовані антигенпрезентуючі клітини.

Антитіла мають дві ідентичні антигензв’язуючі ділянки. Найпростіші молекули антитіл схематично мають форму букви Y із двома ідентичними антигензв’язуючими ділянками — по одному на кінці кожної з двох кінців. Оскільки таких ділянок дві, тому ці антитіла називають бівалентними. Такі антитіла збивають молекули антигену у велику мережу, якщо кожна молекула антигену має три чи більшу кількість антигенних детермінант. Захисна дія антитіл пояснюється не просто їх здатністю зв`язувати антиген. Вони виконують і цілий ряд інших функцій. Молекула імуноглобулінів G, D, Е і сироваткового IgА складається з чотирьох поліпептидних ланцюгів — двох легких і двох важких. Основну структурну одиницю молекули антитіла утворюють чотири поліпептидних ланцюги — дві ідентичні легкі (L-ланцюги, кожний складається приблизно з 220 амінокислот) і два ідентичні важкі (Н- ланцюги кожний - приблизно з 440 амінокислот). Усі чотири ланцюги з`єднані між собою за допомогою нековалентних взаємодій і ковалентних зв`язків (дисульфідних містків). Молекула складається з двох однакових половинок, у яких L- і Н- ланцюги вносять абсолютно рівний внесок у побудову двох ідентичних антигензв’язуючих ділянок.

У вищих хребетних існує п`ять різних класів антитіл — IgA, IgD, IgE, IgG і IgM. IgG — антитіла складають основний клас імуноглобулінів, що знаходяться в крові. Вони виробляються у великих кількостях при вторинній імунній відповіді. «Хвостова» область (Fc- область) молекул IgG зв`язується зі специфічними рецепторами фагоцитуючих клітин, таких, як макрофаги і поліморфноядерні лейкоцити, і в результаті ці клітини можуть більш ефективно поглинати і руйнувати мікроорганізми (у тому числі і віруси), покриті IgG-антитілами, виробленими у відповідь на інфекцію. Fc-область IgG може зв`язуватися не тільки з фагоцитуючими клітинами але і з першим компонентом системи комплементу – С3в, тим самим активізуючи його.

Молекули IgG — єдині антитіла, що можуть переходити від матері до плоду, однак у свині молекули жодного з класів імуноглобулінів не проходять через плаценту. Клітини плаценти, що стикаються з материнською кров`ю, мають рецептори, що зв`язують Fc-області молекул IgG і забезпечують тим самим їх перехід у плід. Антитіла інших класів не зв`язуються з цими рецепторами і тому не можуть проходити через плаценту.

Хоча IgG — явно переважний клас антитіл, утворених при більшості вторинних імунних відповідей, на ранніх стадіях первинної імунної відповіді в кров надходять головним чином антитіла IgМ. Вони також перший клас антитіл, що продукуються В-клітинами, хоча В-клітини згодом переключаються на вироблення антитіл інших класів.

IgА — основний клас антитіл у секретах молока, слини, сльозах, секретах дихальних шляхів і кишкового тракту.

Зв`язування антитіла з антигеном. Комплементарні антигену області молекули антитіла - це її дві ідентичні антигенз’вязуючі ділянки, а відповідна область антигену — його антигенна детермінанта. Більшість антигенних макромолекул мають багато різних детермінант- якщо дві з них чи більше число однакові, антиген називають мультивалентним.

Спорідненість антитіла до антигену залежить від того, наскільки добре антигенна детермінанта відповідає окремій антигенз’вязуючій ділянці, яким би не було число таких ділянок. Тому авідність антитіла залежить від числа залучених у реакцію антигензв’язуючих ділянок. Антитіла, що утворюються на ранніх стадіях імунної відповіді, мають значно меншу спорідненість до антигену, чим ті, котрі виробляються пізніше. Завдяки високій спільній авідності антитіла IgМ (основного класу Ig, що виробляються на початку імунної відповіді) можуть ефективно функціонувати навіть при низькій спорідненості окремих єднальних ділянок. Розмір утворених комплексів антиген — антитіло залежить від валентності антигену і від відносних концентрацій антигену й антитіла.

Антитіла захищають хребетних від інфекцій, інактивуючи віруси, мобілізуючи комплемент і різні клітини, що убивають і поглинають мікроорганізми (у тому числі і віруси).<< ПредыдушаяСледующая >>
Внимание, только СЕГОДНЯ!
Поделиться в соцсетях:
Похожие
» » Про роль антитіл в противірусному імунітеті