Хімічний склад вірусів
Видео: How we'll fight the next deadly virus | Pardis Sabeti
Віріони просто організованих вірусів являють собою вірусну нуклеїнову кислоту, укладену в оболонку (капсид), що складається з повторюваних субодиниць (капсомерів). Кожен капсомер побудований з одного чи декількох білків, закодованих у геномі вірусу. Крім нуклеїнової кислоти і білків вони містять ліпіди і гліколіпіди, які здебільшого розташовуються в зовнішній (суперкапсидній) оболонці віріонів. До складу останніх часто входять глікопротеїди (гліколізовані білки, до поліпептидних ланцюгів яких ковалентно приєднані вуглеводні ланцюги), ліпопротеїди, найчастіше ациліровані білки (білки, до поліпептидних ланцюгів яких ковалентно приєднані залишки жирних кислот) і фосфопротеїди (білки, до поліпептидних ланцюгів яких ковалентно приєднані залишки фосфорної кислоти). Здебільшого ліпіди і гліколіпіди клітинного походження, за винятком, можливо, поксвірусів. Ліпіди не завжди розташовані в зовнішній оболонці віріону.Вуглеводи, що входять до складу вірусних білків, являють собою полімерні ланцюги, синтезовані з мономерних ланок, що поставляються клітиною. Причому, у поксвірусів структура олігосахаридних ланцюгів залежить від структури білка, до якого вони приєднані.
Приєднання до вірусних білок залишків фосфорної і жирної кислот і вуглеводних ланцюгів здійснюється, як правило, клітинними ферментами, але специфічність приєднання залежить від структури білка.
Нуклеїнові кислоти являють собою лінійні полімери, що складаються з нуклеотидів. Нуклеотиди складаються з трьох частин: залишку фосфорної кислоти, вуглеводного залишку (дезоксирибози для ДНК, рибози для РНК) і азотистої основи. До складу ДНК входять азотисті основи тимін, аденін, гуанін і цитозін. До складу РНК звичайно входять уридін, аденін, гуанін, цитозін. Розмаїтість структури нуклеїнових кислот обумовлено різним порядком чергування в їх ланцюгах нуклеотидів.
ДНК являє собою двонитчасту молекулу, а РНК— однонитчасту. Двоспіральна ДНК - це клітинний геном, що виконує функції збереження і реплікації спадкоємної інформації. Односпіральна РНК представлена трьома класами молекул: 1) інформаційні РНК (іРНК), що утворюються в результаті транскрипції генома і які передають в геноме інформацію на білоксинтезуючий апарат клітини- 2) рибосомальні РНК, які є структурним елементом рибосоми-
3) тРНК, що доставляють амінокислоти до білоксинтезуючого апарату.
Молекули нуклеїнових кислот різної довжини, природно, розрізняються і по мол. масі. Так, мол. маса різних РНК коливається від десятків тисяч до мільйонів дальтон, а різних ДНК від мільйонів до сотень мільйонів і мільярдів дальтон. У деяких бактеріофагів мол. маса ДНК досягає 120—160 млн. Д. Це дуже великі молекули.
У 1950 році американський біохімік Э. Чаргафф визначив у клітинах різноманітного походження вміст усіх чотирьох органічних основ (А, Т, Г, Ц). Незалежно від походження двоспіральних ДНК вміст у них аденіну завжди дорівнює вмісту тиміну (А=Т, чи А:Т=1), а гуаніну - вмісту цитозіну (Г==Ц, чи Г:Ц==1). Звідси випливає, що сума А і Ц дорівнює сумі Г і Т чи (Г+Т) : (А + Ц) = 1. Ці співвідношення одержали надалі назву правил Чаргаффа. Правила Чаргаффа не поширюються на односпіральні ДНК. При аналізі іншого типу нуклеїнової кислоти - РНК (теж різного походження) зазначених закономірностей не спостерігалося.
ДНК звичайно побудована з двох полінуклеотидних ланцюжків, закручених спіралевидно одна навколо іншої. Основний вуглеводно-фосфатний кістяк обох ланцюжків ДНК розташований зовні спіралі, а органічні основи —усередині її, один проти одного. Обидва ланцюжки ДНК утримуються водневими зв`язками між парами основ А-Т і Г-Ц. Тільки при з`єднанні двох біциклічних молекул основ (А і Г) з однокільцевими (Т і Ц) може дотримуватися однакова відстань між ланцюгами. Така просторова відповідність пар основ (А-Т і Г-Ц) називається комплементарністю.
Вірусні нуклеїнові кислоти. Клітини всіх живих організмів містять два види нуклеїнових кислот ДНК і РHК. На відміну від клітин віруси містять лише один вид нуклеїнової кислоти — або РНК, або ДНК. І та й інша може бути носієм спадкоємної інформації, виконуючи в такий спосіб функції генома.
Вірусні нуклеїнові кислоти характеризуються разючою розмаїтістю форм. Вірусний геном може бути представлений як односпіральними, так і двоспіральними молекулами РНК і ДНК. ДНК може бути як лінійною, так і кільцевою молекулою.
Вірусні ДНК. Мол. маса вірусних ДНК варіює в широких межах від 106 до 25?107 Д. Найбільші вірусні геноми містять кілька сотень генів, а самі маленькі містять інформацію, достатню для синтезу лише декількох білків.
У вірусних геномах, представлених двоспіральними ДНК, інформація може бути закодована на обох нитках ДНК. Крім того, відомо, що у вірусних геномах зустрічається перекриття генів (використання частини інформації про один білок для кодування другого білка). Це свідчить про максимальну економію генетичного матеріалу у вірусів, що є невід`ємною властивістю їх як генетичних паразитів. У зв`язку з цим оцінка обсягу генетичної інформації може бути проведена по мол. масі молекул.
Здатність до придбання кільцевої форми, що потенційно закладена в кінцевих прямих і інвертованих повторах, має велике значення для вірусів. Кільцева форма забезпечує стійкість ДНК до екзонуклеаз. Стадія утворення кільцевої форми обов`язкова для процесу інтеграції ДНК із клітинним геномом. Нарешті, кільцеві форми являють собою зручний і ефективний спосіб регуляції транскрипції і реплікації ДНК.
У складі віріонів, що містять односпіральну ДНК, звичайно містяться молекули ДНК однієї полярності. Виключення складають аденоасоційовані віруси, віріони яких містять ДНК або однієї полярності (умовно називаної «плюс»), або ДНК із протилежним знаком (умовно — “мінус”). Тому тотальний препарат вірусу складається з двох типів часток, що містять по одній молекулі плюс - чи мінус – ДНК. Інфекційний процес при зараженні цими вірусами виникає лише при проникненні в клітину часток обох типів.
Вірусні РНК. З декількох сотень відомих у даний час вірусів людини і тварин РНК - геном містить близько 80% вірусів. Здатність вірусів зберігати спадкову інформацію - унікальна особливість їх. У деяких РНК - геномних вірусів нуклеїнова кислота при відсутності білка може викликати інфекційний процес.
Структура вірусних РНК надзвичайно різноманітна. У вірусів виявлені односпіральні і двоспіральні, лінійні, фрагментовані і кільцеві РНК. РНК - геном є здебільшого гаплоїдним, але геном ретровірусів — диплоїдний, тобто складається з двох ідентичних молекул РНК.
Односпіральні РНК. Молекули односпіральних вірусних РНК існують у формі одиночного полінуклеотидного ланцюга зі спіралізованими ДНК - подібними ділянками. При цьому не комплементарні нуклеотиди, що розділяють комплементарні ділянки, можуть виводитися зі складу спіралізованих ділянок у формі різних «петель» і «виступів». Сумарний відсоток спіралізації вірусних РНК варіює в широких межах.
Віруси, що містять односпіральну РНК, поділяються на дві групи. У вірусів першої групи вірусний геном має функції інформаційної РНК, тобто може безпосередньо служити матрицею для синтезу білка на рибосомах. За пропозицією Д. Балтімора (1971), РНК із властивостями інформаційної умовно позначена знаком «плюс», і в зв`язку з цим віруси, що містять такі РНК (пікорнавіруси, тогавіруси, коронавіруси, ретровіруси), позначені як плюс-нитчасті віруси, чи віруси з позитивним геномом.
Друга група вірусів, що містять РНК, мають геном у виді односпіральної РНК, що сама не володіє функцією іРНК. У цьому випадку функцію іРНК виконує РНК, комплементарна геномній. Синтез цієї РНК (транскрипція) здійснюється в зараженій клітині на матриці геномної РНК за допомогою вірусоспецифічного ферменту - транскриптази. У складі мінус - нитчастих вірусів обов`язковим є наявність власного ферменту, що здійснює транскрипцію геномної РНК і синтез іРНК, тому що аналога такого ферменту в клітинах немає. Геном цих вірусів умовно позначають як мінус-РНК, а віруси цієї групи - як мінус-нитчасті віруси, чи віруси з негативним геномом. До цих вірусів відносяться ортоміксовіруси, параміксовіруси, буньявіруси, рабдовіруси. РНК цих вірусів не здатна викликати інфекційний процес.
Відповідно до різних властивостей вірусних РНК між двома групами вірусів є і структурні розходження. Оскільки РНК плюс-нитчастих вірусів виконує функцію іРНК, вона має специфічні структурні особливості, характерні для 5`-3`- кінців цих РНК. 5’- кінець клітинних і вірусних РНК здебільшого має структуру в вигляді шапочки (з англ. “cap”). Ці модифікації кінців іРНК, які здійснюються після синтезу полінуклеотидного ланцюга, мають істотне значення для функції іРНК - «шапочка» потрібна для специфічного впізнавання іРНК рибосомами. Такими ж модифікованими кінцями володіють геномні РНК плюс-нитчастих вірусів. Геномні РНК мінус-нитчастих вірусів не мають «шапочки». Модифіковані кінці характерні для іРНК цих вірусів, синтезуються в клітині на матриці віріонної РНК і комплементарні їй. Геномна РНК ретровірусів хоча і є плюс-нитчастою, однак не містить «шапочки»- цю структуру має гомологічна РНК, яка синтезується на матриці інтегрованої провірусної ДНК. Існують віруси, що містять як плюс-нитчасті, так і мінус-нитчасті РНК гени (амбісенс - віруси). До них відносяться аренавіруси.
В основному односпіральні РНК є лінійними молекулами, однак РНК - фрагменти буньявірусів виявлені у вигляді кільцевої форми. Кільцева форма виникає за рахунок утворення водневих зв`язків між кінцями молекул.
Двоспіральні РНК. Цей незвичайний для клітини тип нуклеїнової кислоти, уперше виявлений у реовірусів, широко розповсюджений серед вірусів тварин, рослин і бактерій. Віруси, що містять подібний геном, називають диплорнавірусами. Особливістю їх є фрагментований стан геному. Так, геном реовірусів складається з 10 фрагментів, а ротавірусів — з 11 фрагментів.
Білки. Являють собою надзвичайно різнорідний клас біологічних макромолекул. Обов`язковими компонентами білків є амінокислоти.
Мол. маса амінокислот лежить у межах 90—250Д. До складу поліпептиду може входити від 15 до 2000 амінокислот, найбільш часто зустрічаються поліпептиди з масою від 20 до 700 КД, що складаються з 100—400 амінокислот. У молекулі поліпептиду амінокислоти ковалентно з`єднані в лінійний полімер пептидними зв`язками, що утворюються між NH2- і СООН - групами сусідніх амінокислот.
Дві амінокислоти, з`єднані пептидним зв`язком, називаються дипептидом, три - трипептидом і т, д., декілька (5— 10)—олігопептидом, більш довгі полімерами-пептидами, а ще більш довгі - поліпептидами. Межі між з`єднаннями, іменованими олігопептидами, пептидами і поліпептидами, умовні і нечіткі. Білки можуть складатися з одного чи декількох (здебільшого не більш 6) поліпептидів. Білки, що складаються тільки з амінокислотних залишків, називаються простими білками — протеїнами. Білки, що складаються з амінокислот і не амінокислотної частини, називаються складними білками— протеїдами.
Якщо не амінокислотна частина представлена іонами металу, білок називається металопротеїдом, вуглеводними залишками — глікопротеїдом, ліпідними молекулами — ліпопротеїдом, залишками фосфорної кислоти — фосфопротеїдом, нуклеїновою кислотою — нуклеопротеїдом. Практично усі білки складаються з 20 амінокислот. Найпростіша амінокислота — гліцин- гідрофобні амінокислоти — аланін, валін, лейцин, ізолейцин, пролін, фенілаланін, триптофан, метіонін- гідрофільні амінокислоти - серін, треонін, аспарагін, глютамін, лізин, аргінін, гістидін, аспарагінова кислота, глютамінова кислота, цистеїн, тирозин. До складу одного конкретного білка може входити від 3 до 20 амінокислот. Порядок чергування їх у поліпептидному ланцюзі і довжина останнього визначають первинну структуру білка. Цей перший найпростіший рівень організації молекул, що визначає структуру всіх білків, цілком і однозначно кодується ділянкою нуклеїнової кислоти, що містить інформацію, необхідну для синтезу даного білка. Наступний рівень організації молекул білка — вторинна структура. Якщо первинна структура білка підтримується одним видом зв’язку - пептидним зв`язком, то вторинна структура - трьома видами зв`язку: дисульфідним, водневим і гідрофобним. Дисульфідний зв`язок виникає між двома залишками цистеїну. Дисульфідний зв`язок може з’єднувати різні частини одного поліпептидного ланцюга, утворюючи на них петлі різної довжини і конфігурації. Гідрофобні зв`язки виникають між боковими радикалами гідрофобних амінокислот, викликаючи вигини поліпептидного ланцюга.
Наступний рівень організації - супервторинна структура білка - визначається водневими, гідрофобними й іонними зв`язками, але взаємодіють між собою ділянки поліпептидного ланцюга, що уже володіють вторинною структурою. При цьому утворяться суперспіралі (спіраль зі спіралей), суперскладчасті і глобулярні структури, іменовані доменами.
Наступний рівень організації — третинна структура. Вона підтримується тими ж видами зв`язків, що і вторинна і зверхвторинна, але взаємодіють між собою ділянки поліпептидного ланцюга, що уже володіють цими двома типами структур. Для багатьох білків третинна структура є вищим рівнем організації. У всіх білків вона остаточно формує конфігурацію молекули поліпептиду чи білка. У ряду білків, що входять до складу складних ферментів з регульованою дією і структур, що самозбираються, наприклад вірусних капсидів, мається ще і четвертинна структура, обумовлена взаємодією молекул, що володіють третинною структурою. Необхідно пам`ятати, що природна форма більшої частини білків не визначається однозначно їх первинною структурою, а отже, і послідовністю нуклеотидів у генах білків. Цим пояснюється, наприклад, причина необоротності чи часткової оборотності денатурації білків. У ході синтезу поліпептидної молекули вона негайно здобуває вторинну структуру, обумовлену, з одного боку, послідовністю амінокислот, а з іншого боку — властивостями середовища, у якому відбувається синтез білка, тобто мікро оточенням рибосоми.
Вірусні білки. Вірусні (вірусоспецифічні) білки — білки, що кодуються геномом вірусу, — синтезуються в зараженій клітці. Виходячи з функції, локалізації, структури і регуляції синтезу, вірусні білки поділяють на структурні і неструктурні- ферменти, попередники, гістоноподібні капсидні білки- мембранні, трансмембранні і т.д.
Структурні білки. Структурними називають усі білки, що входять до складу зрілих позаклітинних віріонів. Структурні білки у віріоні виконують ряд функцій:
1) захист нуклеїнової кислоти від зовнішніх факторів-
2) взаємодія з мембраною чуттєвих клітин у ході першого етапу їх зараження-
3) взаємодія з вірусної нуклеїновою кислотою в ході і після її упакування в капсид-
4) взаємодія між собою в ході самозбирання капсида-
5) організація проникнення вірусу в чуттєву клітину.
Ці п`ять функцій властиві структурним білкам усіх без винятку вірусів. Усі функції можуть реалізуватися одним білком. Наприклад, у вірусу тютюнової мозаїки є лише один структурний білок, що складається з єдиного поліпептидного ланцюга з молекулярною масою 17—18 КД. В інших вірусів ці функції розділені тим чи іншим способом між різними білками. Так, наприклад, віріони вірусу ящуру включають три різних поліпептиди, що позначаються як VP1, VP2 і VP3. Взаємодія з мембраною чуттєвих клітин здійснює білок VP1. У реалізації інших чотирьох функцій беруть участь усі три поліпептиди-
6) здатність до руйнування в ході звільнення нуклеїнової кислоти. Ця функція властива білкам усіх вірусів, крім деяких сателітних вірусів, не здатних до самостійної репродукції при відсутності вірусу-помічника-
7) організація виходу з зараженої клітини в ході формування віріону. Цю функцію виконують структурні білки вірусів, віріони яких виходять із зараженої клітки шляхом брунькування-
8) організація «сплавлення» і злиття клітинних мембран. Ця функція часто іменується F-активністю (фьюжн -активність, від англ. «злиття») і властива білкам вірусів, що проникають у клітини шляхом злиття суперкапсидних оболонок віріонів із клітинними мембранами.
Крім названих вище, структурні білки можуть мати властивості каталізувати ті чи інші біохімічні реакції. Деякі вірусологи виділяють їх в особливу групу, іменовану «ферменти віріонів». Звичайно структурні білки віріонів мають ті види ферментативної активності, що необхідні для репродукції вірусу, але відсутні в клітині. Дві з цих ферментативних активностей так важливі, що їх корисно виділити окремо:
9) РНК - залежна РНК - полімеразна активність. Цю функцію виконують структурні білки усіх вірусів, у віріонах який міститься РНК, яка немає ролі мРНК-
10) РНК - залежна ДНК - полімеразна активність. Цю функцію виконують спеціальні білки ретровірусів, іменовані ревертазами, чи зворотними транскриптазами. Крім цих ферментів у складно організованих віріонах, наприклад, покс-, герпес- і іридовірусів містяться кінази, нуклеази, протеази, фосфорилази, трансферази й ін.-
11) захист і стабілізація вірусної нуклеїнової кислоти після її виходу з капсида в зараженій клітині. Ця функція реалізується ковалентно і нековалентно зв`язаними з нуклеїновою кислотою білками пікорна-, папова-, адено-, орбі-, поксвірусів.
Такий неповний перелік функцій структурних вірусних білків.
У залежності від розташування того чи іншого білка у віріоні виділяють групи білків:
а) капсидні білки. У віріонах складно організованих вірусів ці білки можуть виконати тільки 2—3 функції - захист нуклеїнової кислоти, здатність до самозбирання і руйнування в ході звільнення нуклеїнової кислоти. У віріонах простих вірусів їх функції звичайно більш різноманітні-
б) білки вірусної суперкапсидної оболонки. Маються у вірусів, що виходять із клітин шляхом брунькування (параміксо-, ортоміксо-, рабдо-, тога-, бунья-, корона-, аренавіруси). Їх роль зводиться в основному до організації брунькування віріонів, здатності до самозбирання, взаємодії з мембраною чуттєвих клітин, організації проникнення в чуттєву клітину, тобто до F-активності, і захисту нуклеїнової кислоти. Ці білки формують пепломери — білкові вирости на суперкапсидній оболонці - і є, як правило, глікопротеїдами-
в) матриксні білки. Це білки проміжного шару віріонів, розташованого відразу під суперкапсидною оболонкою деяких вірусів. Їх основні функції: організація брунькування, стабілізація структури віріону за рахунок гідрофобних взаємодій, посередництво в здійсненні зв`язку суперкапсидних білків з капсидними-
г) білки вірусних серцевин. Маються в покс-, іридо-, орбі-, рео-, герпесвірусів. Представлені в основному ферментами. Віруси, що мають багатошарові капсиди, можуть мати і захисну роль-
д) білки, асоційовані з нуклеїновою кислотою. Білки самого внутрішнього шару віріонів. Представлені в складних вірусів гістоноподібними білками, ферментами синтезу і модифікації нуклеїнових кислот.
Неструктурні білки. Неструктурні вірусні білки - це всі білки, що кодуються вірусним геномом, але не входять у склад зрілих віріонів. Вони вивчені набагато гірше, ніж структурні, що пов`язано з незрівнянно великими труднощами, що виникають при їх ідентифікації і виділенні в порівнянні зі структурними білками. Неструктурні білки в залежності від їх функцій поділяють на п`ять груп:
1) регулятори експресії вірусного генома-
2) попередники вірусних білків-
3) нефункціональні пептиди-
4) інгібітори клітинного біосинтезу й індуктори руйнування клітин-
5) вірусні ферменти.
Білки, що входять у першу групу, безпосередньо впливають на вірусну нуклеїнову кислоту, перешкоджаючи синтезу інших вірусних білків, чи навпаки, запускаючи їх синтез. Крім того, у ряду вірусів білки, що входять у цю групу, модифікують білоксинтезуючий апарат клітини так, що він починає вибірково синтезувати вірусні, а не клітинні білки.
Білки, що входять у другу групу, є попередниками інших вірусних білків, що утворюються із них у результаті складних біохімічних процесів. Сума цих процесів називається процессингом, чи постсинтетичною модифікацією білків.
Білки, що входять у третю групу (нефункціональні пептиди), утворюються в зараженій клітині двома шляхами: перший – по принципу процессингу попередників- другий полягає в тім, що ряд білків синтезується в неактивній формі, що формально можна також назвати попередниками. Разом з тим на відміну від «звичайних» попередників з них у ході процессингу утворюється не декілька, а лише один білок.
До четвертої групи відносяться білки, що руйнують клітинні ДНК і мРНК, модифікують клітинні ферменти, додаючи їм вірусоспецифічну активність. Сюди ж відносяться білки вірусів, що не мають стадії брунькування, дестабілізуючі клітинні мембрани, що викликають їхній лізис і вихід сформованих віріонів у позаклітинний простір.
До останньої групи неструктурних білків відносяться ферменти, які кодуються вірусним геномом, але не входять до складу віріонів.
Ліпіди. Виявлені в складно організованих вірусів і в основному знаходяться в складі ліпопротеїдної оболонки (суперкапсида), формуючи її ліпідний подвійний шар, у який вставлені суперкапсидні білки.
Усі складно організовані РНК-вмістні віруси, мають у складі значну кількість ліпідів (від 15 до 35% від сухої маси). З ДНК-містких вірусів ліпіди мають віруси віспи, герпесу і гепатиту В. Приблизно 50—60% ліпідів у складі вірусів представлено фосфоліпідами, 20—30,% складає холестерин.
Ліпідний компонент стабілізує структуру вірусної частки. У складі суперкапсидних оболонок вірусів ліпіди забезпечують взаємодію пепломерів, ізолюють внутрішні шари віріонів від гідрофільних речовин, які знаходяться в зовнішньому середовищі, приймають участь в процесі депротеїнізації віріонів при заражені чутливих клітин, стабілізують структуру віріонів. Екстракція ліпідів органічними розчинниками, обробка вірусної частки детергентами чи ліпазами призводять до деградації вірусної частки і втраті інфекційної активності.
Віруси, що містять ліпопротеїдну мембрану, формуються шляхом брунькування на клітинних мембранах (плазмолемі, мембранах ендоплазматичної мережі, комплексу Гольджі, ядерній мембрані). Тому ліпопротеїдна оболонка цих вірусів являє собою мембрану клітини-хазяїна, модифіковану за рахунок наявності на її зовнішній поверхні вірусних суперкапсидних білків. Білки, що входять до складу ліпопротеїдної оболонки вірусів, що брунькуються, за рахунок структури своєї внутрішньо мембранної (гідрофобної) зони мають різне споріднення до різних ліпідів. Тому в зонах агрегації таких білків ліпідний склад мембрани відрізняється від складу в інтактній клітинній мембрані. Зони агрегації мембранних вірусних білків формують у складі мембрани області, через які відбувається брунькування віріонів. Тому якісний склад ліпідів вірусних оболонок подібний з таким у тих мембран, через які відбувається брунькування, але відмінний від нього по кількісному співвідношенню різних класів ліпідів. Так, наприклад, вірусні суперкапсидні оболонки часто збагачені холестерином. З цього випливає, що склад ліпідів вірусів, що брунькуються, близький до складу ліпідів клітини-хазяїна.
У зв`язку з клітинним походженням ліпідів загальний склад ліпідної фракції і вміст її окремих компонентів у того самого вірусу можуть істотно розрізнятися в залежності від клітини-хазяїна, де відбувалася репродукція вірусу. Навпаки, якщо різні віруси, що брунькуються, репродукувалися в тих самих клітинах, їх ліпіди виявляються більш-менш подібними.
У вірусів віспи і гепатиту В ліпіди мають інше походження, тому що ці віруси не брунькуються через плазматичну мембрану. У вірусу віспи ліпіди не утворюють диференційованої оболонки. У них ліпідна оболонка, за допомогою якої відбувається вихід віріонів віспи з заражених клітин, формується в цитоплазмі de novo і втрачається в процесі виходу з клітини. Обробка цього вірусу ефіром не призводить до втрати інфекційної активності чи яким-небудь структурним змінам віріону. Ліпіди вірусу гепатиту В і його HBs-антигену утворюються шляхом інвагінації мембран ендоплазматичної мережі. Вірус герпесу формується шляхом брунькування через ядерну оболонку, тому в його складі є ліпіди ядерної оболонки.
Вуглеводи. Вуглеводний компонент вірусів знаходиться в складі глікопротеїдів і гліколіпідів. Наявність глікопротеїдів у вірусів і їхній процентний уміст коливається від 3 до 9%.
Кількість вуглеводів у складі глікопротеїдів може бути досить великим, досягаючи 10—13%. Хімічна специфічність їх визначається клітинними ферментами, що забезпечують перенесення і приєднання відповідних цукрових залишків, і структурою гліколізованого білка. Звичайними цукровими залишками, що виявляються у вірусних білках, є фруктоза, сахароза, маноза, галактоза, нейрамінова кислота, глюкозамін. Вуглеводний компонент гліколіпідів по своїй структурі цілком визначений клітиною. У той же час вуглеводний компонент глікопротеїдів визначається, з одного боку, клітиною-хазяїном, а з іншого боку, вірусом, а саме структурою його гліколізованих білків.
Вуглеводний компонент глікопротеїдів відіграє істотну роль у структурі і функції білка. Він є каркасом для локальних ділянок глікопротеїду, забезпечуючи збереження конформації білкової молекули, і обумовлює захист молекули від протеаз.
Компоненти клітини-хазяїна. У складі віріонів можуть знаходитися компоненти клітини-хазяїна. До таких компонентів можуть відноситися білки і навіть цілі клітинні структури. Так, наприклад, у складі ряду оболонкових вірусів може знаходитися білок цитоскелету актин, а у складі паповавірусів містяться клітинні гістони. Ряд вірусів містить клітинні ферменти, наприклад протеїнкінази. У складі аренавірусів виявлені рибосоми.
Клітинні компоненти можуть включатися у віріон випадково чи закономірно. У деяких випадках вони відіграють істотну роль у репродукції вірусу, як, наприклад, гістони в репродукції паповавірусів.
Поделиться в соцсетях:
Похожие
