Аномальные лиганды и аномальные формы гемоглобина

Окись углерода (СО), цианиды, азотная кислота и аммиак MOITT связываться с гемоглобином в местах соединения с кислородом. Они вытесняют кислород и смещают кривую диссоциации влево. Угарный газ отличается особенной активностью: его сродство к гемоглобину в 200-300раз выше, чем у кислорода. СО связывается с гемоглобином, образуя карбоксигемоглобин, что снижает кислородную емкость гемоглобина и нарушает освобождение кислорода в тканях.
При окислении железа тема до трехвалентной формы образуется метгемоглобин. В редких случаях нитраты, нитриты, сульфаниламиды и другие лекарственные средства могут вызывать сильную метгемоглобинемию. Метгемоглобин неспособен связывать кислород, до тех пор пока он не будет восстановлен с помощью фермента метгемо-глобинредуктазы- кроме того, метгемоглобин смещает кривую диссоциации оксигемоглобина влево. Метгемоглобинемия, как и отравление угарным газом, снижает кислородную емкость крови и нарушает высвобождение кислорода в тканях. Метилено-вый синий и аскорбиновая кислота способствуют восстановлению метгемоглобина в гемоглобин.

Аномальные формы гемоглобина возникают в результате изменений в составе белковых субъединиц. Каждый вариант имеет собственные характеристики связывания с кислородом. Наиболее распространенные аномальные формы гемоглобина включают фе-тальный гемоглобин, гемоглобин A2, гемоглобин при серповидно-клеточной анемии (гл. 29).
<< ПредыдушаяСледующая >>

Внимание, только СЕГОДНЯ!